生物酶是由氨基酸聚合成高分子链通过进一步折叠形成的具有精确三维结构的生物大分子，它们展示出独特的生物活性。正确的蛋白质构象对于生物识别、结合和催化反应等至关重要；生物酶的催化活性和底物识别特异性等高度依赖于蛋白质的折叠结构。根据Anfinsen假说，蛋白质的氨基酸序列决定了其折叠结构和生物学功能，处于天然状态下的蛋白质具有最低自由能的构象。然而，近期研究表明生物体系中的一些蛋白质并不会聚集成热力学稳定的沉淀物或淀粉样蛋白，形成无活性或有害的结构；而是被捕获在动力学陷阱中，呈现出具有更高生物活性的状态。

受到蛋白质独特结构和性能的启发，人们试图利用小分子多肽组装形成超分子有序纳米结构（如纳米纤维，纳米管，纳米片等），并重构具有催化活性的微环境。同时，多肽组装受到热力学和动力学的控制，具有复杂的组装路径，并形成丰富多彩的超分子物种。然而，探索不同状态下的多肽超分子结构及其对应的仿生催化性质却鲜有报道。近日，北京化工大学的林艺扬课题组报道了一系列具有催化活性的小分子多肽，他们在热力学和动力学控制下形成迥异的超分子纳米结构，分别是处于动力学陷阱的一维纳米纤维和具有热力学稳定的二维层状结构。其中，纳米纤维表现出较高的分子动态行为和界面结合水，从而具有类水解酶的催化活性；而二维层状结构具有更强的分子间氢键，不利于分子动态交换，并降低纳米结构的内部极性，这些都抑制了多肽催化底物水解的能力。在升温条件下，具有高催化活性的纳米纤维可以转变成低活性的层状结构，这个过程具有不可逆性，这个现象类似于蛋白质在高温条件下的变性。

作者通过研究发现，多肽纳米结构的有序度与催化性能不是简单的单调相关：增加超分子有序度可以提高多肽的仿生催化活性，但当有序度进一步提高，催化活性被抑制。作者指出，多肽超分子结构的微极性、微粘度、分子动态等性质影响底物对催化位点的亲和能力，而界面水的存在可能参与催化水解反应。这项工作阐明了通过热力学和动力学控制下设计不同催化活性的多肽纳米结构的理念。