分享一篇发表在Nature Chemical Biology上的文章，文章标题“De novo design of proteins housing excitonically coupled chlorophyll special pairs”，文章的通讯作者是来自华盛顿大学的Nathan M. Ennist和David Baker教授。其中Baker课题组致力于蛋白质设计方面的研究。
自然界的光合作用系统利用两个叶绿素分子构成的“特殊对”（special pair）接受激发能量，启动电子转移的级联反应，从而实现光能到化学能的转变。模拟研究叶绿素特殊对的光物理学，能够极大推动合成光合系统的发展。本文作者通过计算设计的手段，构建了一个能够紧密结合两个叶绿素分子的蛋白体系，并且通过光谱学等实验证明了这一体系的能量转移性质。设计一个结合小分子二聚体的蛋白质绝非易事。这是由于：结合界面不仅涉及蛋白质，还涉及第二个小分子，后者具有独立的平移旋转自由度。为控制这些自由度，作者尝试将整个复合物设计为具有C2对称性的复合物，即蛋白质的C2轴与叶绿素的C2轴为同一轴。在天然蛋白质中，叶绿素分子通常以His中的Nε原子作为配体。因此作者生成了可能的His旋转体库，并结合具有C2对称性的蛋白支架，筛选能够容纳配体的几何空腔。最后对结合空腔中的部分残基进行重新设计。作者对设计的蛋白质进行表达纯化，并挑选出两个蛋白复合物SP1和SP2进行X射线结构解析。结果表明，设计得到的结构模型与真实模型高度吻合（Cα RMSD在1.7埃以内）。为测试设计的蛋白能否参与捕获自然光后的能量转移过程，作者利用纳米压印光刻技术分析了二维表面阵列的能量转移过程。CpcA-PEB线性阵列（能量转移供体）与SP2-ZnPPa线性阵列垂直印刻到玻璃表面，随后分析阵列交叉处的荧光强度。结果表明，在交叉处供体发射光强度（620 nm）降低，受体发射光强度（680 nm）增加，说明能量能从供体转移到受体。原文链接：https://www.nature.com/articles/s41589-024-01626-0文章引用：10.1038/s41589-024-01626-0
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