图片来源：Nat. Catal.

近期，他们获得了CghA与产物复合物的晶体结构，其分辨率为2.0 Å。该结构是目前已鉴定的第二个真核生物Diels-Alderases蛋白晶体结构。

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利用定点突变结合动力学表征以及计算分析，获得了CghA的关键催化残基。

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此外，还提出了可能的催化机制。

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有趣的是，通过理性设计获得CghA突变体能够优先催化能量上不受欢迎的exo加成产物的形成。

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总之，这项工作扩展了我们对能够催化立体选择性Diels-Alder反应的天然酶类的知识和理解，并为开发在各种生物/合成应用中潜在有用的酶铺平了道路。

参考文献：Catalytic mechanism and endo-to-exo selectivity reversion of anoctalin-forming natural Diels–Alderase

Nat. Catal. 10.1038/s41929-021-00577-2

原文作者：Michio Sato, Shinji Kishimoto, Mamoru Yokoyama, Cooper S. Jamieson,Kazuto Narita, Naoya Maeda, Kodai Hara, Hiroshi Hashimoto, Yuta Tsunematsu,Kendall N. Houk, Yi Tang and Kenji Watanabe✉